cam a22 4500 282809856 CHVBK 20200927173407.0 130818s1999 sz ||||| m||| 00 |fre d Cette notice décrit l'exemplaire de thèse geusba/04.1999 (RERO)R248146660 (SNL)991002435439703976 (Sz)1209219-41snl_51 (Sz)vtls001209219 (Sz)001209219 RERO geusba sz ch-ge s1bi rero Pahud Gabrielle (RERO)A005874393 cre Expression, localisation subcellulaire et mode d'ancrage de la forme membranaire de la choline acétyltransférase chez la mouche "Drosophila melanogaster" Gabrielle Pahud Genève Université de Genève 1999 140 f. ill. 30 cm Th. biol. Genève, 1999 ; Sc. 3067 Bibliogr. Directeur de thèse: Professeur Yves Dunant ; codirectrice: Docteur Lorenza Eder-Colli La choline acétyltransférase (ChAT) catalyse la biosynthèse de l'acétylcholine dans les neurones cholinergiques. Bien que la majorité de cette enzyme soit cytosolique, une forme membranaire existe. Cette dernière pourrait jouer un rôle crucial dans la synthèse de l'acétylcholine Nous avons démontré que la forme membranaire de l'enzyme est retrouvée dans la fraction des membranes plasmiques. Elle est absente des fractions des vésicules synaptiques. La ChAT membranaire est solubilisée par une solution alcaline, ce qui laisse suggérer qu'elle est une protéine périphérique. La ChAT solublisée de cette manière devient hydrophile. Nous avons mis en évidence que cette enzyme solubilisée peut se réassocier à la membrane et redevenir amphiphile. Donc, un "récepteur" pour la ChAT, de nature hydrophobe, pourrait être présent à la membrane plasmique des neurones Academic Dissertation sb 1999/10 18 snl-sb BK020300 XK020000 XK020000 SNL NB001 NB001 Nq 148058 NB10010 RERO RE61001 RE61001 RE610010022 BGE Qvg 2651 RERO RE61020 RE61020 RE610200023 W 4 S QH 470 no 3067 1999 [Th. Sciences] RERO RE61096 RE61096 RE610960003 DBUT 4072 RERO RE61096 RE61096 RE610960003 BIOTT 206 RERO 100 1- Pahud Gabrielle (RERO)A005874393 cre SNL 100 1- Pahud Gabrielle