Aptamers That Recognize the Lipid Moiety of the Antibiotic Moenomycin A

Verfasser / Beitragende:
[H. Betat, S. Vogel, M. Struhalla, H.-H. Förster, M. Famulok, P. Welzel, U. Hahn]
Ort, Verlag, Jahr:
2003
Enthalten in:
Biological Chemistry, 384/10-11(2003-11-07), 1497-1500
Format:
Artikel (online)
ID: 378858955
LEADER caa a22 4500
001 378858955
003 CHVBK
005 20180305123341.0
007 cr unu---uuuuu
008 161128e20031107xx s 000 0 eng
024 7 0 |a 10.1515/BC.2003.165  |2 doi 
035 |a (NATIONALLICENCE)gruyter-10.1515/BC.2003.165 
245 0 0 |a Aptamers That Recognize the Lipid Moiety of the Antibiotic Moenomycin A  |h [Elektronische Daten]  |c [H. Betat, S. Vogel, M. Struhalla, H.-H. Förster, M. Famulok, P. Welzel, U. Hahn] 
520 3 |a Moenomycin A is an amphiphilic phosphoglycolipid antibiotic that interferes with the transglycosylation step in peptidoglycan biosynthesis. The antibiotic consists of a branched pentasaccharide moiety, connected to the moenocinol lipid via a glycerophosphate linker. We have previously described the selection of aptamers that require the lipid group and the disaccharide epitopes of the oligosaccharide moiety for moenomycin-binding. Here we report that the enriched moenomycinbinding library contains sequences that evolved for specific recognition of the unpolar lipid group of the antibiotic. These results suggest that the evolution of hydrophobic binding pockets in RNA molecules may be much more common than previously assumed. 
540 |a Copyright © 2003 by Walter de Gruyter GmbH & Co. KG 
690 7 |a Biochemistry  |2 nationallicence 
690 7 |a Molecular biology  |2 nationallicence 
690 7 |a Cellular biology  |2 nationallicence 
700 1 |a Betat  |D H.  |4 aut 
700 1 |a Vogel  |D S.  |4 aut 
700 1 |a Struhalla  |D M.  |4 aut 
700 1 |a Förster  |D H.-H  |4 aut 
700 1 |a Famulok  |D M.  |4 aut 
700 1 |a Welzel  |D P.  |4 aut 
700 1 |a Hahn  |D U.  |4 aut 
773 0 |t Biological Chemistry  |d Walter de Gruyter  |g 384/10-11(2003-11-07), 1497-1500  |x 1431-6730  |q 384:10-11<1497  |1 2003  |2 384  |o bchm 
856 4 0 |u https://doi.org/10.1515/BC.2003.165  |q text/html  |z Onlinezugriff via DOI 
908 |D 1  |a research article  |2 jats 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 856  |E 40  |u https://doi.org/10.1515/BC.2003.165  |q text/html  |z Onlinezugriff via DOI 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Betat  |D H.  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Vogel  |D S.  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Struhalla  |D M.  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Förster  |D H.-H  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Famulok  |D M.  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Welzel  |D P.  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 700  |E 1-  |a Hahn  |D U.  |4 aut 
950 |B NATIONALLICENCE  |P 773  |E 0-  |t Biological Chemistry  |d Walter de Gruyter  |g 384/10-11(2003-11-07), 1497-1500  |x 1431-6730  |q 384:10-11<1497  |1 2003  |2 384  |o bchm 
900 7 |b CC0  |u http://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0  |2 nationallicence 
898 |a BK010053  |b XK010053  |c XK010000 
949 |B NATIONALLICENCE  |F NATIONALLICENCE  |b NL-gruyter