Conserved asparagine residue 54 of α-sarcin plays a role in protein stability and enzyme activity

Verfasser / Beitragende:
[Ansgar Siemer, Manuel Masip, Nelson Carreras, Lucía García-Ortega, Mercedes Oñaderra, Marta Bruix, Álvaro Martínez del Pozo, José G. Gavilanes]
Ort, Verlag, Jahr:
2004
Enthalten in:
Biological Chemistry, 385/12(2004-12-01), 1165-1170
Format:
Artikel (online)
ID: 378896008
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520 3 |a Asparagine 54 of α-sarcin is a conserved residue within the proteins of the ribotoxin family of microbial ribonucleases. It is located in loop 2 of the protein, which lacks repetitive secondary structure elements but exhibits a well-defined conformation. Five mutant variants at this residue have been produced and characterized. The spectroscopic characterization of these proteins indicates that the overall conformation is not changed upon mutation. Activity and denaturation assays show that Asn-54 largely contributes to protein stability, and its presence is a requirement for the highly specific inhibitory activity of these ribotoxins on ribosomes. 
540 |a ©2004 by Walter de Gruyter Berlin New York 
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