caa a22 4500 477138209 CHVBK 20180405111725.0 cr unu---uuuuu 170330e19971201xx s 000 0 eng 10.1023/A:1008822800144 doi (NATIONALLICENCE)springer-10.1023/A:1008822800144 Allosteric-type control of synaptobrevin cleavage by protect tetanus toxin light chain [Elektronische Daten] [Fabrice Cornille, Loïc Martin, Christine Lenoir, Didier Cussac, Bernard Roques, Marie-Claude Fournié-Zaluski] The light chain of tetanus neurotoxin (TeNT L chain)has been shown to be endowed with zinc endopeptidaseactivity, selectively directed towards theGln76-Phe77 bond of synaptobrevin, avesicle-associated membrane protein criticallyinvolved in neuroexocytosis. In previous reports,truncations at the NH2- and COOH-terminus ofsynaptobrevin have shown that the sequence 39-88 ofsynaptobrevin is the minimum substrate of TeNT,suggesting either the requirement of a well-definedthree-dimensional structure of synaptobrevin or a rolein the mechanism of substrate hydrolysis for residuesdistal from the cleavage site. In this study, theaddition of NH2- and COOH-terminal peptides ofsynaptobrevin, S 27-55 (S1) and S 82-93(S2), to the synaptobrevin fragment S 56-81allowed the cleavage of this latter peptide by TeNT tooccur. This appears to result from an activationprocess mediated by the simultaneous binding ofS1 and S2 with complementary sites presenton TeNT as shown by surface plasmon resonanceexperiments. All these results favor anexosite-controlled hydrolysis of synaptobrevin by TeNTprobably involving a conformational change of thetoxin. This could account for the high degree ofsubstrate specificity of TeNT and, probably, botulinumneurotoxins. Kluwer Academic Publishers, 1997 Zinc endopeptidase nationallicence Clostridial neurotoxins nationallicence Cornille Fabrice Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut Martin Loïc Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut Lenoir Christine Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut Cussac Didier Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut Roques Bernard Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut Fournié-Zaluski Marie-Claude Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut Letters in Peptide Science Kluwer Academic Publishers 4/4-6(1997-12-01), 207-212 0929-5666 4:4-6<207 1997 4 10989 https://doi.org/10.1023/A:1008822800144 text/html Onlinezugriff via DOI 1 research-article jats NATIONALLICENCE 856 40 https://doi.org/10.1023/A:1008822800144 text/html Onlinezugriff via DOI NATIONALLICENCE 700 1- Cornille Fabrice Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut NATIONALLICENCE 700 1- Martin Loïc Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut NATIONALLICENCE 700 1- Lenoir Christine Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut NATIONALLICENCE 700 1- Cussac Didier Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut NATIONALLICENCE 700 1- Roques Bernard Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut NATIONALLICENCE 700 1- Fournié-Zaluski Marie-Claude Département de Pharmacochimie Moléculaire et Structurale, U266 INSERM, URA D1500 CNRS, Université René Descartes, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques, 4 Avenue de l'Observatoire, F-75270, Paris Cedex 06, France aut NATIONALLICENCE 773 0- Letters in Peptide Science Kluwer Academic Publishers 4/4-6(1997-12-01), 207-212 0929-5666 4:4-6<207 1997 4 10989 Metadata rights reserved Springer special CC-BY-NC licence nationallicence SWISSBIB 477137857 BK010053 XK010053 XK010000 NATIONALLICENCE NATIONALLICENCE NL-springer