Catch-bond mechanism of the bacterial adhesin FimH

Verfasser / Beitragende:
[Maximilian M. Sauer, Roman P. Jakob, Jonathan Eras, Sefer Baday, Deniz Eris, Giulio Navarra, Simon Bernèche, Beat Ernst, Timm Maier, Rudi Glockshuber]
Ort, Verlag, Jahr:
2016
Enthalten in:
Nature communications, 7, p. 10738
Format:
Artikel (online)
ID: 528792458
LEADER caa a22 4500
001 528792458
005 20191012075523.0
007 cr unu---uuuuu
008 180924s2016 xx s 000 0 eng
022 |a 2041-1723 
024 7 0 |a 10.1038/ncomms10738  |2 doi 
024 7 0 |a 10.1038/ncomms10738  |2 doi 
035 |a (EDOC)oai:edoc.unibas.ch:42191 
035 |a (ETHRESEARCH)oai:www.research-collecti.ethz.ch:20.500.11850/114263 
091 |a 26948702  |b pmid 
245 0 0 |a Catch-bond mechanism of the bacterial adhesin FimH  |h [Elektronische Daten]  |c [Maximilian M. Sauer, Roman P. Jakob, Jonathan Eras, Sefer Baday, Deniz Eris, Giulio Navarra, Simon Bernèche, Beat Ernst, Timm Maier, Rudi Glockshuber] 
246 0 |a Nat Commun 
506 |a Open access  |2 ethresearch 
520 3 |a Ligand-receptor interactions that are reinforced by mechanical stress, so-called catch-bonds, play a major role in cell-cell adhesion. They critically contribute to widespread urinary tract infections by pathogenic Escherichia coli strains. These pathogens attach to host epithelia via the adhesin FimH, a two-domain protein at the tip of type I pili recognizing terminal mannoses on epithelial glycoproteins. Here we establish peptide-complemented FimH as a model system for fimbrial FimH function. We reveal a three-state mechanism of FimH catch-bond formation based on crystal structures of all states, kinetic analysis of ligand interaction and molecular dynamics simulations. In the absence of tensile force, the FimH pilin domain allosterically accelerates spontaneous ligand dissociation from the FimH lectin domain by 100,000-fold, resulting in weak affinity. Separation of the FimH domains under stress abolishes allosteric interplay and increases the affinity of the lectin domain. Cell tracking demonstrates that rapid ligand dissociation from FimH supports motility of piliated E. coli on mannosylated surfaces in the absence of shear force. 
540 |a Creative Commons Attribution 4.0 International  |u http://creativecommons.org/licenses/by/4.0  |2 ethresearch 
700 1 |a Sauer  |D Maximilian M.  |e joint author 
700 1 |a Jakob  |D Roman P.  |e joint author 
700 1 |a Eras  |D Jonathan  |e joint author 
700 1 |a Baday  |D Sefer  |e joint author 
700 1 |a Eris  |D Deniz  |e joint author 
700 1 |a Navarra  |D Giulio  |e joint author 
700 1 |a Bernèche  |D Simon  |e joint author 
700 1 |a Ernst  |D Beat  |e joint author 
700 1 |a Maier  |D Timm  |e joint author 
700 1 |a Glockshuber  |D Rudi  |e joint author 
773 0 |t Nature communications  |g 7, p. 10738  |x 2041-1723 
856 4 0 |u https://edoc.unibas.ch/42191/1/ncomms10738.pdf  |q text/html  |z WWW-Backlink auf das Repository 
908 |D 1  |a Article  |2 edoc 
909 7 |a PeerReviewed  |2 edoc peerstatus 
950 |B EDOC  |P 856  |E 40  |u https://edoc.unibas.ch/42191/1/ncomms10738.pdf  |q text/html  |z WWW-Backlink auf das Repository 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Sauer  |D Maximilian M.  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Jakob  |D Roman P.  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Eras  |D Jonathan  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Baday  |D Sefer  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Eris  |D Deniz  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Navarra  |D Giulio  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Bernèche  |D Simon  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Ernst  |D Beat  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Maier  |D Timm  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 700  |E 1-  |a Glockshuber  |D Rudi  |e joint author 
950 |B EDOC  |P 773  |E 0-  |t Nature communications  |g 7, p. 10738  |x 2041-1723 
950 |B ETHRESEARCH  |P 856  |E 40  |u http://hdl.handle.net/20.500.11850/114263  |q text/html  |z WWW-Backlink auf das Repository (Open access) 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Sauer  |D Maximilian M.  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Jakob  |D Roman P.  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Eras  |D Jonathan  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Baday  |D Sefer  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Eriş  |D Deniz  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Navarra  |D Giulio  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Berneche  |D Simon  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Ernst  |D Beat  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Maier  |D Timm  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 700  |E 1-  |a Glockshuber  |D Rudi  |e joint author 
950 |B ETHRESEARCH  |P 773  |E 0-  |t Nature Communications  |d London : Nature Publishing Group  |g 7, p. 10738  |x 2041-1723 
898 |a BK010053  |b XK010053  |c XK010000 
949 |B EDOC  |F EDOC  |b EDOC  |j Article 
949 |B ETHRESEARCH  |F ETHRESEARCH  |b ETHRESEARCH  |j Journal Article  |c Open access