caa a22 4500 606242457 CHVBK 20210128101318.0 cr unu---uuuuu 210128e20150301xx s 000 0 eng 10.1007/s12602-014-9177-z doi (NATIONALLICENCE)springer-10.1007/s12602-014-9177-z Membrane Interactions of Synthetic Peptides with Antimicrobial Potential: Effect of Electrostatic Interactions and Amphiphilicity [Elektronische Daten] [Matthieu Fillion, Geneviève Valois-Paillard, Aurélien Lorin, Mathieu Noël, Normand Voyer, Michèle Auger] Cationic antimicrobial peptides are considered promising candidates to complement currently used antibiotics, which are less effective against increasingly resistant pathogens. To determine the mechanism of action of these peptides, a better understanding of each molecular determinant involved in their membrane interactions is of great importance. In this study, we have focused on the role of electrostatic interactions and amphiphilicity on the membrane interactions since the large majority of natural antimicrobial peptides are cationic. Therefore, cationic and anionic peptides have been prepared based on a model 14-mer peptide. The latter is a synthetic peptide composed of ten leucines and four phenylalanines, which are modified by the addition of the crown ether. Infrared spectroscopy results indicate that the position of substitution is the main determinant involved in the secondary structure adopted by the peptides, and not the charge of the substituted residues. Fluorescence vesicle leakage assays indicate, however, differences between the ability of cationic and anionic peptides to induce calcein release in zwitterionic and anionic lipid vesicles, suggesting an importance of electrostatic interactions and repulsions. Finally, 31P NMR results indicate that the vesicle morphologies is not significantly affected by the interactions with both cationic and anionic peptides but that their effect on lipid bilayers is mainly determined by their secondary structure. This study therefore indicates that the membrane interactions of model 14-mer peptides are mainly governed by their secondary structure, which depends on the position of substitution, and not the charge of the residues. Springer Science+Business Media New York, 2014 Synthetic peptides nationallicence Antimicrobial nationallicence Electrostatic interactions nationallicence Amphiphilicity nationallicence Fillion Matthieu Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut Valois-Paillard Geneviève Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut Lorin Aurélien Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut Noël Mathieu Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut Voyer Normand Department of Chemistry, PROTEO, Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut Auger Michèle Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut Probiotics and Antimicrobial Proteins Springer US; http://www.springer-ny.com 7/1(2015-03-01), 66-74 1867-1306 7:1<66 2015 7 12602 https://doi.org/10.1007/s12602-014-9177-z text/html Onlinezugriff via DOI BK010053 XK010053 XK010000 Metadata rights reserved Springer special CC-BY-NC licence nationallicence 1 research-article jats NATIONALLICENCE NATIONALLICENCE NL-springer NATIONALLICENCE 856 40 https://doi.org/10.1007/s12602-014-9177-z text/html Onlinezugriff via DOI NATIONALLICENCE 700 1- Fillion Matthieu Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut NATIONALLICENCE 700 1- Valois-Paillard Geneviève Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut NATIONALLICENCE 700 1- Lorin Aurélien Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut NATIONALLICENCE 700 1- Noël Mathieu Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut NATIONALLICENCE 700 1- Voyer Normand Department of Chemistry, PROTEO, Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut NATIONALLICENCE 700 1- Auger Michèle Department of Chemistry, Regroupement québécois de recherche sur la fonction, la structure et l'ingénierie des protéines (PROTEO), Centre de recherche sur les matériaux avancés (CERMA), Centre québécois sur les matériaux fonctionnels (CQMF), Université Laval, G1V 0A6, Quebec, QC, Canada aut NATIONALLICENCE 773 0- Probiotics and Antimicrobial Proteins Springer US; http://www.springer-ny.com 7/1(2015-03-01), 66-74 1867-1306 7:1<66 2015 7 12602